LL-37 | CAS /

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分子式： C205H341N61O52

产品概述

LL-37 是一种由 37 个氨基酸组成的阳离子多肽，与人源 Cathelicidin 前体蛋白 hCAP18 密切相关。其名称中的“LL”来源于肽链 N 端连续的两个亮氨酸 Leu-Leu，“37”代表其完整序列由 37 个氨基酸残基构成。

LL-37 具有较为鲜明的结构特征。其序列中富含 Lys 和 Arg 等带正电荷的氨基酸，同时也含有一定比例的疏水性残基，因此表现出明显的阳离子和两亲性特征。

在基础科研中，LL-37 常被用于研究多肽与膜结构之间的相互作用、Cathelicidin 相关生物学、先天免疫机制，以及多肽序列、构象和分子功能之间的关系。

本页面主要介绍 LL-37 的分子结构、科研背景及常见分析研究方向。

分子与结构信息

项目	信息
名称	LL-37
多肽类别	Cathelicidin-related peptide
肽链长度	37 个氨基酸
氨基酸序列	LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES
分子式	C205H341N61O52
分子量	约 4492.28 g/mol
结构特点	阳离子、两亲性长链多肽
主要研究方向	Cathelicidin、生物膜相互作用、先天免疫及多肽构象研究

结构特点

明确的 37 氨基酸序列

LL-37 的完整氨基酸序列为：

LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES

相比一些较短的功能肽，LL-37 具有更完整的肽链结构，因此在序列比较、片段研究、构象分析和结构-功能关系研究中具有较好的代表性。

研究中常通过完整 LL-37 与不同截短片段或序列变体之间的比较，观察肽链长度及特定位点变化对分子行为的影响。

阳离子特征

LL-37 序列中含有多个 Lys 和 Arg 残基，这些带正电荷的氨基酸赋予了分子较为明显的阳离子性质。

这一电荷特征也是 LL-37 与带负电表面、膜结构以及其他生物分子发生相互作用的重要结构基础之一。

两亲性结构

除带电残基外，LL-37 中还分布有 Leu、Phe、Ile、Val 等疏水性氨基酸。

亲水性和疏水性区域共同存在，使 LL-37 具有典型的两亲性多肽特征。这类结构特征对于研究多肽在水相环境、膜表面和脂质体系中的行为具有重要意义。

环境依赖型构象

LL-37 并非在所有实验环境中都保持完全一致的空间构象。

溶剂条件、离子强度、脂质环境以及膜模拟体系等因素，都可能影响其二级结构和分子状态。

因此，LL-37 也经常被作为模型多肽，用于研究外部环境变化如何影响多肽构象及分子间相互作用。

Cathelicidin 研究背景

LL-37 与 hCAP18

在人类 Cathelicidin 体系中，LL-37 来源于前体蛋白 hCAP18 的 C 端区域，是该研究领域中较为典型的成熟肽片段。

围绕 LL-37 的研究已涉及多个基础生物学方向，包括：

• Cathelicidin 相关生物学
• 先天免疫相关信号
• 多肽与细胞表面结构的相互作用
• 多肽与脂质膜之间的结合
• 多肽构象与分子功能之间的关系

这些研究主要用于理解相关分子的基础生物学机制，而不能直接等同于临床用途或人体应用。

多肽与膜结构相互作用研究

膜表面结合

LL-37 的阳离子和两亲性特点，使其成为研究多肽与脂质膜相互作用时常见的模型分子之一。

相关研究通常关注：

• 多肽与膜表面的结合
• 脂质与多肽之间的相互作用
• 膜环境中的多肽构象变化
• 电荷分布对膜结合行为的影响
• 疏水性对分子相互作用的影响

研究中可根据实验目的采用脂质体、人工膜、膜模拟体系或其他生物物理模型。

膜环境中的构象变化

LL-37 在水相和膜模拟环境中的结构状态可能存在差异。

这种构象变化为研究以下关系提供了较好的模型：

外部环境变化 → 多肽构象变化 → 分子相互作用变化

因此，LL-37 不仅用于研究多肽本身，也常被用于观察环境因素对多肽结构行为的影响。

先天免疫相关研究

LL-37 是 Cathelicidin 相关先天免疫研究中较为常见的分子之一。

研究内容通常涉及：

• 先天免疫相关分子机制
• 多肽与细胞之间的相互作用
• Cathelicidin 相关信号通路
• Host-defense peptide biology
• 多肽介导的分子识别

在解读相关研究结果时，应区分体外实验、细胞模型和更复杂生物系统之间的差异，避免将基础实验结果直接延伸为治疗或临床结论。

结构-功能关系研究

LL-37 的肽链较长、序列明确，并具有典型的电荷和疏水性分布，因此适合用于多肽结构-功能关系研究。

常见比较方向包括：

• N 端或 C 端截短
• 特定位点氨基酸替换
• 总电荷变化
• 疏水性变化
• 肽链长度变化
• 二级结构变化

通过这些比较，可以进一步分析多肽序列、电荷分布、疏水性和构象之间的关系。

LL-37 与相关片段

在相关研究中，除了完整 LL-37 外，还可以看到不同长度的 LL-37-derived fragments 或 truncated peptides。

这些片段与完整 LL-37 在以下方面可能存在差异：

• 氨基酸数量
• 总电荷
• 疏水性
• 二级结构
• 膜结合行为
• 分子相互作用特征

因此，在阅读文献或比较实验结果时，应首先确认研究对象是完整 LL-37，还是其某一截短片段或结构变体。

不同片段的数据不宜直接等同于完整的 37 氨基酸 LL-37。

分析与结构表征

LL-37 可以采用多种常见的多肽分析技术进行结构和身份研究。

常见分析方法包括：

• 高效液相色谱 HPLC
• 质谱 MS
• LC-MS
• 分子量分析
• 氨基酸序列确认
• Peptide mapping
• 二级结构分析
• 圆二色谱 CD
• 多肽构象研究

HPLC 和 MS / LC-MS 常用于多肽身份、分子量及相关组分分析。

对于需要观察 LL-37 二级结构变化的研究，圆二色谱等光谱技术可以提供不同实验环境下的构象信息。

FAQ

LL-37 名称是怎么来的？

LL-37 名称中的“LL”来自肽链 N 端连续的两个亮氨酸 Leu-Leu，“37”代表该多肽完整序列含有 37 个氨基酸残基。

LL-37 属于哪一类多肽？

LL-37 属于 Cathelicidin 相关多肽，是先天免疫、多肽-膜相互作用以及多肽结构研究中较为常见的模型分子。

LL-37 的完整氨基酸序列是什么？

LL-37 的完整序列为：

LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES

LL-37 为什么具有明显的阳离子特征？

其序列中含有较多 Lys 和 Arg 等带正电荷的氨基酸，因此整个分子表现出较明显的阳离子性质。

为什么 LL-37 常用于多肽-膜相互作用研究？

LL-37 同时具有阳离子和两亲性结构特征，这些特性使其适合作为研究多肽与脂质膜、膜表面及膜模拟体系相互作用的模型分子。

LL-37 的空间结构是否固定？

并不完全固定。溶剂、离子强度、脂质环境以及其他实验条件都可能影响其二级结构，因此 LL-37 也常用于研究环境依赖型多肽构象变化。

LL-37 常采用哪些方法进行分析？

常见方法包括 HPLC、MS、LC-MS、分子量分析、序列确认、Peptide mapping 以及圆二色谱等。